Содержание

• Содержание: Разница между альфа-спиралью и бета-плиссированным листом
• Сравнительная таблица
• Что такое Альфа Хеликс?
• Что такое бета-плиссированный лист?
• Ключевые отличия

Мотив расположен на вторичной структуре белков и становится стандартным в виде спирального, похожего или спирального правого подтверждения, которое дает ему различие спирали, следовательно, обычно известной как альфа-спираль. С другой стороны, бета-плиссированный лист, также называемый В-листом, определяется как стандартный мотив характерной вторичной структуры, присутствующей в белках.

Содержание: Разница между альфа-спиралью и бета-плиссированным листом

• Сравнительная таблица
• Что такое Альфа Хеликс?
• Что такое бета-плиссированный лист?
• Ключевые отличия
• Видео Объяснение

Сравнительная таблица

Основа отличия	Альфа Хеликс	Бета плиссированный лист
Определение	Мотив расположен на вторичной структуре белков и становится стандартным в виде спирального правого или спирального подтверждения правой руки, что придает ему отличие спирали.	Бета-плиссированный лист, также называемый В-листом, определяется как стандартный мотив характерной вторичной структуры, присутствующей в белках.
Аминокислоты	Группы -R аминокислот существуют на внешней поверхности.	Группы -R существуют на внешней и внутренней поверхности листа.
Склеивание	Водородные связи создаются внутри полипептидной цепи для создания спиральных структур.	Существуют путем связывания двух или более двух бета-нитей из водородных связей.

Что такое Альфа Хеликс?

Мотив расположен на вторичной структуре белков и становится стандартным в виде спирального, похожего или спирального правого подтверждения, которое дает ему различие спирали, следовательно, обычно известной как альфа-спираль. Здесь в структуре группа N-H обозначает водородную связь с группой C = O, называемой главной цепью аминокислот, которая становится присутствующей в четырех остатках перед последовательностью белка. Двумя ключевыми достижениями в демонстрации современной α-спирали были: правильная геометрия связи из-за оценки структуры драгоценных камней аминокислот и пептидов и ожидания Полинга плоских пептидных связей; и его отказ от подозрения в необходимом количестве отложений за оборот спирали. Важная минута наступила ранней весной 1948 года, когда Полинг спустилась с жуком и легла спать. Изнуренный, он нарисовал полипептидную цепочку в общем правильных измерений на листе бумаги и свернул ее в спираль, стараясь сохранить планарные пептидные связи. Альфа-спираль - самая известная спираль, встречающаяся в природе. Он состоит из намотанной полипептидной цепи, в которой боковые цепи аминокислот расширяются наружу от центра, что позволяет ему сохранять свою форму. Они могут быть найдены в широком спектре видов белков, от глобулярных белков, например, миоглобина до кератина, который является волокнистым белком. Это может быть либо предоставленная привилегия, либо левая спираль, хотя было продемонстрировано, что петля альфа-спирали поддерживается, поскольку боковые цепи не конфликтуют. Эта информация дает устойчивость альфа-спирали. Для каждого витка завитка альфа-спирали имеется 3,6 ед.

Что такое бета-плиссированный лист?

Бета-плиссированный лист, также называемый В-листом, определяется как стандартный мотив характерной вторичной структуры, присутствующей в белках. Различие, которое он имеет по сравнению с другими белками, заключается в том, что он состоит из нитей, которые имеют связь, по меньшей мере, с двумя или тремя атомами водорода, присутствующими в структуре, которая образует плиссированный лист. Β-цепь - это степень полипептидного якоря, обычно длиной от 3 до 10 аминокислот с шипом в расширенной адаптации. Супрамолекулярные взаимоотношения β-листов вовлечены в расположение общих белков и фибрилл, наблюдаемых при многих заболеваниях человека, особенно в амилоидозах, например, болезни Альцгеймера. Эта структура возникает, когда две части полипептидной цепи покрывают друг друга и образуют линию водородных связей друг с другом. Это действие может происходить в параллельном или враждебном к параллельному плану. Параллельно и против одного и того же игрового плана происходит непосредственный результат направленности полипептидной цепи. Структура, соответствующая бета-складчатому листу, представляет собой альфа-складчатый лист. Эта структура с энтузиазмом менее идеальна, чем бета-лист, и является действительно беспрецедентной по белкам. Лист со складками α описывается расположением его карбонильных и амино-скоплений; карбонильные группы полностью корректируются в одном заголовке, в то время как все сборы N-H корректируются другим способом.

Ключевые отличия

1. Мотив расположен на вторичной структуре белков и становится стандартным в виде спирального, похожего или спирального правого подтверждения, которое дает ему различие спирали, следовательно, обычно известной как альфа-спираль. С другой стороны, бета-плиссированный лист, также называемый В-листом, определяется как стандартный мотив характерной вторичной структуры, присутствующей в белках.
2. Группы -R аминокислот существуют на внешней поверхности спирали, тогда как группы -R существуют на внешней и внутренней поверхности листа.
3. Альфа-спираль представляет собой полипептидную цепь, которая отформована полюсом и намотана в виде пружинной структуры, удерживаемой водородными связями. С другой стороны, бета-плиссированные листы изготавливают из бета-нитей, связанных вдоль стороны по меньшей мере двумя водородными связями, образующими позвоночник.
4. Спираль может быть левой (бета) или правой, где альфа-спираль постоянно правая. Напротив, цепочки устанавливаются одна рядом с другой друг против друга, нанизывая друг друга на бета-плиссированные листы.
5. Формирование альфа-спирали существует таким образом, что внутри полипептидной цепи создаются водородные связи для создания спиральных структур. С другой стороны, бета-плиссированные листы существуют путем связывания двух или более двух бета-нитей из водородных связей.