Содержание

• Содержание: Разница между гемоглобином и миоглобином
• Сравнительная таблица
• Что такое гемоглобин?
• Что такое миоглобин?
• Ключевые отличия
• Заключение

Ключевое различие между гемоглобином и миоглобином состоит в том, что гемоглобин обнаружен в эритроцитах, и он имеет тетрамерную структуру, в то время как миоглобин находится в мышцах и имеет мономерную структуру.

Как гемоглобин, так и миоглобин являются белками, которые обладают способностью переносить кислород. Поскольку основная функция обоих белков одинакова, но они имеют много различий в них. Гемоглобин присутствует в эритроцитах. Миоглобин в основном находится в мышечных клетках.

Гемоглобин состоит из гема и цепи глобина. Гем также состоит из железа и протопорфирина. Структура гемоглобина является тетрамерной. Две его полипептидные цепи представляют собой альфа-цепи и две бета-цепи. При этом структура миоглобина является мономерной. Он содержит одну полипептидную цепь. Миоглобин состоит из гема и четырех пиррольных колец, которые связаны метиновыми мостиками.

Гемоглобин также обозначается как Hb, а миоглобин - как Mb. Ключевая роль гемоглобина заключается в передаче кислорода всем клеткам тела, когда кровь циркулирует в организме. В то время как миоглобин поставляет кислород только мышцам. Миоглобин переносит кислород от гемоглобина к митохондриям мышечной клетки, и этот кислород используется для производства энергии в процессе дыхания. Гемоглобин имеет большее сродство к угарному газу, чем кислород, в то время как миоглобин не имеет сродства к СО. Гемоглобин также может связываться с CO2, NO и ионами водорода.

Функции гемоглобина могут быть описаны как; это дает красный цвет крови из-за присутствия железа. Это переносчик кислорода и CO2. Он сыграл роль физиологически активного катаболита. Поддерживает рН крови. Это также играет роль в метаболизме эритроцитов. Функции миоглобина могут быть описаны как; у него есть способность хранить кислород, который заставляет мышцы работать более эффективно. Это также помогает организму в анаэробных ситуациях и при голодании. Миоглобин также играет роль в регуляции температуры тела. Центральным металлом в обоих белках является железо, а оба - глобулярные белки. Лигандом обоих белков является кислород. Типами гемоглобина являются Hb-A1, Hb-A2, Hb-A3, эмбриональный гемоглобин, фетальный гемоглобин и гликозилированный гемоглобин. Миоглобин далее не делится на типы.

Содержание: Разница между гемоглобином и миоглобином

• Сравнительная таблица
• Что такое гемоглобин?
• Что такое миоглобин?
• Ключевые отличия
• Вывод

Сравнительная таблица

основа	Гемоглобин	Миоглобин
Определение	Это белок, который содержится в эритроцитах и ​​обладает кислородом.	Это белок, который содержится в мышечных клетках. Он также обладает способностью переносить кислород.
Состав	Он состоит из цепей гема и глобина. Гем также состоит из железа и протопорфирина.	Он состоит из гема и четырех пиррольных колец, которые связаны метиновыми мостиками.
Полипептидные цепи	Две из его полипептидных цепей являются альфа, а две - бета.	Он содержит одну полипептидную цепь.
Тип конструкции	Имеет тетрамерную структуру.	Имеет мономерное строение.
Обязательность и способность хранения	Он обладает способностью связывать кислород, но не может хранить кислород.	Он может связывать, а также хранить кислород.
Подтипы	Типами гемоглобина являются Hb-A1, Hb-A2, Hb-A3, эмбриональный гемоглобин, фетальный гемоглобин и гликозилированный гемоглобин.	Миоглобин далее не подразделяется на подтипы.
Центральный металл и лиганд	Центральный металл - атом, а лиганд - кислород.	Центральный металл - это атом железа, а лиганд - кислород.
Сродство к другим газам	Он имеет большее сродство к СО, чем к кислороду. Он также может связываться с CO2, NO и водородными ионами.	Обладает способностью связываться только с кислородом.
функция	Он транспортирует кислород во всем теле, когда кровь циркулирует.	Он переносит кислород из гемоглобина в митохондрии мышечной клетки. Этот кислород используется при аэробном дыхании.
Другие функции	Другие функции, это дает красный цвет крови из-за присутствия кислорода. Это также способствует метаболизму эритроцитов. Они также играют роль физиологически активных катаболитов. Гемоглобин также помогает в поддержании pH крови.	Одной из его важных функций является хранение кислорода для мышечных функций. Это также помогает в анаэробных условиях и при голодании. Это также способствует поддержанию температуры тела.

Что такое гемоглобин?

Гемоглобин - это тип белка, который содержится в эритроцитах и ​​обладает способностью переносить кислород. Имеет тетрамерную структуру и шаровидную форму. Он состоит из гема и цепи глобина. Гем также состоит из железа и протопорфирина. Каждая альфа-единица дополнительно состоит из 144 остатков, в то время как каждая бета-единица дополнительно состоит из 146 остатков. Ключевая роль гемоглобина заключается в транспортировке кислорода по всему организму, когда происходит кровообращение. Он имеет большее сродство к СО, чем к кислороду. В этом причина «тихой смерти» людей, спящих в комнатах, когда газовые обогреватели остаются включенными в течение ночи. Он также может связываться с CO2, NO и водородными ионами. Гемоглобин придает крови характерный красный цвет благодаря наличию кислорода. Это также играет роль в метаболизме эритроцитов. Это помогает в поддержании pH крови. Они являются активными катаболитами. В краткой форме гемоглобин также записывается как Hb. Нормальный уровень гемоглобина для мужчин составляет от 13 до 16 мг на дл, в то время как нормальный диапазон для женщин составляет от 12 до 14 мг на дл. Дефицит гемоглобина называется анемией. Его кривая связывания с кислородом относится к сигмовидному типу.

Что такое миоглобин?

Миоглобин также является белком, который содержится в мышечных клетках, а также обладает способностью переносить кислород. Он также имеет шаровидную форму, но это мономерный белок. Он содержит только полипептидную цепь. Он содержит железо и четыре пиррольных кольца, которые связаны метиновыми мостиками. Он связывается с кислородом более плотно и прочно. Он не имеет способности связываться с другими газами. Его кривая связывания с кислородом является гиперболическим типом. В кратком виде это также написано как Мб. Его центральный атом также железо, как и гемоглобин, а лиганд - кислород. Его дополнительным качеством является то, что он не только связывается с кислородом, но и может хранить его, что помогает организму в условиях, когда дефицит кислорода. Он поглощает кислород из гемоглобина и переносит его в митохондрии мышечной клетки, где он используется при аэробном дыхании. Это также помогает организму в регулировании температуры. Это также помогает во время голода.

Ключевые отличия

1. Гемоглобин является кислородсвязывающим белком, который содержится в эритроцитах, в то время как миоглобин также является белком, который обладает способностью переносить кислород, но он находится в мышцах.
2. Гемоглобин имеет тетрамерную структуру, в то время как миоглобин имеет мономерную структуру.
3. Миоглобин также может хранить кислород, но гемоглобин не может его хранить.
4. Гемоглобин имеет дополнительные подтипы, важными типами которых являются Hb A1, Hb A2 и Hb f. Миоглобин не имеет дополнительных подтипов.
5. Гемоглобин имеет две альфа-цепи и две бета-цепи, в то время как миоглобин имеет одну полипептидную цепь.
6. Гемоглобин также имеет сродство к некоторым другим газам, таким как CO, CO2 и NO, и т. Д. В то время как миоглобин не имеет сродства к другим газам.

Заключение

Как гемоглобин, так и миоглобин являются белками, которые обладают способностью переносить кислород. Оба имеют различия в своей структуре и функциях. Для студентов биологии важно знать эти различия. В приведенной выше статье мы подробно узнали о гемоглобине и миоглобине.